酵素的活性部位（Active Site in Enzymes）

酵素的活性部位（Active Site in Enzymes）
台北市立第一女子高級中學三年級許佳蓁/台北市立第一女子高級中學化學科周芳妃老師修改/國立台灣師範大學化學系葉名倉教授責任編輯
酵素催化劑（Enzymes as catalysts）
酵素主要是球狀蛋白質（globular protein），其蛋白質的三級結構將分子環繞成球狀或有時非常扁形的球狀，其他種類的蛋白質（纖維蛋白質，fibrous proteins）則是擁有瘦長的結構，可以在肌肉和頭髮等組織上找到。
這些球狀蛋白質可以成為具有極大活性的催化劑（catalysts），一分子的催化劑大約每秒可分解十萬個過氧化氫（hydrogen peroxide）分子，這是非常驚人的。下圖是催化劑的模型，呈現了其球狀的結構，亦有點像一團線纏繞在一起。

非常重要的一點是每一個酵素都有特別配對的催化物，甚至在反應分子中只要有一點點的小變化就可能使催化劑停止催化反應，造成此現象的原因在於酵素的活性部位（active site）。

活性部位（active site）

活性部位是蛋白質表面上因酵素摺疊成三級結構的方式所形成的裂痕或凹陷處，一個與其分子形狀對應的吸引基（attractive groups）可以在活性部位的地方與其分子吻合，其餘分子則不能和其不相對應的吸引基在活性部位處連結。一個常用的類比是將分子比喻成鑰匙，將酵素比喻成鎖，正確的鑰匙才能解開相對應的鎖，如下圖所示。

(擷取於http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/enzymes.html#top)

在化學中，我們將即將進行反應的分子稱作反應物（reactant），而在生物學和生化學，在酵素反應中的反應物則被稱作基質（substrate）。

酵素是一種蛋白質分子─胺基酸剩餘物（residues）的長鏈，向外突出於鏈的胺基酸支鏈為其官能基（”R” groups）。活性部位上典型地排列著三個到十二個這種官能基，下圖顯示了想像中活性部位的構造圖。

(擷取於http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/enzymes.html#top)

這些官能基擁有一些特性是蛋白質三級構造的起因，例如它們可能擁有可形成氫鍵、碳化氫鏈（hydrocarbon chains）或可形成凡得瓦力（van der Waals forces）的環狀離子基，如：-NH³⁺基、-COO-基或-OH基。像上面所提的這些官能基在能夠調整官能基到適當、正確的位置上以對應酵素時，它們可以幫助基質連接到活性部位上。下圖顯示了包含兩個離子鍵和一個氫鍵可能的交互作用。

(擷取於http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/enzymes.html#top)

官能基上示有+或–的符號代表了離子鍵，而擁有”H”表示的鍵上則代表了氫鍵的連結，除此之外，擁有其他的官能基以凡得瓦力連結活性部位和基質也是有可能的。如果在活性部位和基質上的官能基上有了些許的改變，基質將不能連接、符合原來的酵素。

基質的催化反應通常可以概括簡化為下圖（E：酵素；S：基質；P：產物）。

第一階段轉換成的複合物結構是可逆的，在轉化成產物前基質都可以脫離酵素。上圖的第二階段雖顯示為不可逆，但在某些特殊情況下仍可產生可逆反應，是否可逆則是由其反應的反應能量所決定。

為何反應物接上酵素將增加其反應轉換成產物速率的原因是因為催化劑（包含酵素等）可以降低其反應的活化能（activation energy），將反應物連結到活性部位上會產生電子的跳動（electron movements），最終將破壞其間的鍵結，奇特地是若情況更為複雜將使其反應的進行更加容易。

參考資料

1. http://www.chemguide.co.uk/organicprops … s.html#top
2. http://terms.nict.gov.tw/search1.php
3. http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do