植物色質體的發育與演化 (Plastids)
臺北市立建國高級中學生物科劉玉山老師/國立臺灣師範大學生命科學系 張永達副教授責任編輯
色質體 (plastids)是植物細胞最重要的胞器，主要包括白色體(leucoplasts) 、雜色體(chromoplasts)和葉綠體(chloroplasts)等三種。這些色質體均是由原色質體(proplastids)分裂而來，只要給予適當的訊號，他們可以進行彼此之間的轉換。
白色體主要分佈於根部及黑暗生長的白化苗 (etiolated seedlings)中，可再衍生成儲存性的色質體，例如澱粉粒 (amyloplastids，儲存澱粉用) 、蛋白粒 (proteinoplasts，儲存蛋白質)及油粒 (elaioplasts，儲存油脂)等，而雜色體和葉綠體則廣泛分佈於能夠受到陽光照射的植物細胞裡，並能進行適當的轉換，例如當陽光下生長的蕃茄由綠轉紅時，細胞內的葉綠體便轉換成雜色體。
粒線體DNA（Mitochondrial DNA）
台北市第一女子高級中學生物科許一懿老師/國立台灣師範大學生命科學系李冠群助理教授責任編輯
真核細胞中大多數的DNA位在細胞核內（nuclear DNA，以下簡稱為nDNA），粒線體DNA（mitochondrial DNA，以下簡稱為mtDNA）則是指粒線體內的環狀DNA。在1960年代，兩位那斯（Margit Nass & Sylvan Nass）利用電子顯微鏡發現粒線體內有一些絲狀構造，容易被DNA酶所分解；另外有三位科學家（Ellen Haslbrunner, Hans Tuppy & Gottfried Schatz）利用生化分析的方式，研究純化的粒線體碎片後找到mtDNA。
細胞週期的調控 (Cell Cycle)
臺北市立建國高級中學生物科劉翠華老師/國立臺灣師範大學生命科學系李冠群助理教授責任編輯
細胞週期(Cell cycle)是一連串有規律的步驟，使細胞成長，而後分裂為兩個子細胞。細胞週期可分為細胞生長期和有絲分裂期。細胞生長期(間期)可分成三個時期：(1)第一間期(Gap 1 (G1) phase)：是細胞生長的時期，此時細胞代謝活化，複製所需胞器以及一些細胞質的組成，以供下一階段複製染色體使用；(2)合成期(Synthesis (S) phase)：DNA進行複製的時期；(3)第二間期(Gap 2 (G2) phase)：此時細胞已具有兩倍的遺傳物質，並為有絲分裂期做準備。接著進入分裂期(Mitosis (M) phase)，進行核裂(染色體分離)和質裂(細胞質分裂)的階段。另外還有個G0 phase，為細胞離開細胞週期並且停止分裂的時期。
細胞週期所需要的時間，依細胞的種類和環境而有所差異，可由數分鐘到數年不等，一般培養中的哺乳類動物細胞的細胞週期約為12-24小時。有些細胞可以持續進行分裂，如植物分生組織及人的皮膚細胞等；有些細胞一但分化成熟，便不再進行分裂，處於G0 phase，例如神經細胞；當環境改變時，有些細胞會重新生長進入G1 phase，恢復分裂的能力。
溶體之外－談泛素與蛋白質的降解 (Degradation)
臺北市立第一女子中學生物科胡苓芝老師/國立臺灣師範大學生命科學系李冠群助理教授責任編輯
細胞中的蛋白質擔任多重角色，如管制物質進出、建構細胞形狀、催化反應和運動等，故無論是蛋白質合成或降解 (degradation，也就是指被分解為小片段)，都被精確地調控。有關細胞如何調節蛋白質合成的觀念，在目前高中課程多有論述，如中心法則－轉錄或轉譯的過程；原核和真核細胞基因表現的調節；轉錄因子的表現、活化；轉錄後的修飾或是轉譯前後的調節等。其中較為艱深複雜的內容，在經過適當的補述後，常變身為大學入學考試指定考科的閱讀測驗的取材方向，如97年－「轉譯後的修飾和蛋白質活性」；96年－「RNAi的影響」和94年－「轉錄後或轉譯前RNA的修飾」。
相對地，分解蛋白質的觀念則僅在消化生理或是細胞生理時提到，如溶體會經由膜上的質子幫浦維持膜內的酸性環境，分解並回收外源蛋白質以及衰老或損傷的胞器，故與胞內消化、胞器更新和細胞自戕有關。但無論是消化系統中的蛋白酶或是溶體的水解作用，都無法解釋細胞內如何「選擇性」的消除錯誤或廢棄不用的蛋白質，故本單元即以2004化學諾貝爾獎獲獎主題「死亡之吻－泛素」，簡介細胞另一種蛋白質降解途徑，此主題也曾出現2006 國內生物奧林匹亞競賽(IBO)複試B卷中。
細胞內的碎紙機－蛋白酶體（Proteasome）
台北市立第一女子中學生物科胡苓芝老師/國立台灣師範大學生命科學系李冠群助理教授責任編輯
蛋白酶體（proteasome）存於真核細胞的細胞核和細胞質中，為溶體(lysosome)外的蛋白水解構造，是細胞調控特定數量蛋白質和除去錯誤摺疊蛋白質的場所。人體每個細胞的細胞核與細胞質中，約含有三萬個蛋白酶體。
從結構上看，蛋白酶體包括核心顆粒和調節顆粒二部份，均由蛋白質組成（圖１）。核心顆粒是由多種不同的蛋白質組裝成的中空桶狀複合物，這些蛋白質堆疊成四個環，外側兩環可以發揮「門」的作用，門上的調節顆粒，可以識別連接在蛋白質上的聚泛素(polyubiquitin)標籤，並啟動降解過程，一方面去除泛素，並將泛素釋回細胞質中重複利用；一方面利用水解ATP，釋出能量破壞蛋白質的二三四級結構，並將此解旋後的線型蛋白質注入中空部位。中間兩環內側具蛋白酶活性部位，為切割蛋白質的場所，降解出來的肽鏈由蛋白酶體的另外一端釋放出來。這樣的構造能避免細胞質中的蛋白質誤觸蛋白酶體的活性位置，造成不當的分解。
蛋白質，Where are you going?—–淺談訊號序列（Signal Peptide）
台北市立第一女子高級中學生物科林玟娟老師/ 國立台灣師範大學生命科學系李冠群助理教授責任編輯
構成生物體的基本分子中，若扣除水分，在剩餘的成分中，就屬蛋白質所佔的比例最高：約佔50﹪。除了在「量」上稱霸外，它同時也是最具多樣性的分子，不僅種類繁多，功能更是包羅萬象，諸如：構成細胞膜上的運輸蛋白、作為細胞骨架的成分、催化粒線體內進行的呼吸作用、或在細胞核內參與DNA的複製…….等等，實在是多到難以形容的地步！
在細胞內，蛋白質是由核糖體以胺基酸為原料製造的，科學家由電子顯微鏡的觀察得知，核糖體有些會附著在內質網表面，有些則游離於細胞質中，通常分泌性蛋白質和膜蛋白是由前者製造，而送至細胞核及粒線體等胞器的蛋白質，則由後者來合成。經估算，人體每個細胞內約含有十億個蛋白質分子，這些蛋白質分子分別在細胞不同的區域（各種胞器）執行不同的生理功能，有的甚至會送出細胞外去影響別的細胞（分泌性蛋白，例如：胰島素）！那麼，蛋白質分子在新合成時，如何能準確無誤的得知自己該往何處去呢？