蛋白質摺疊 –下

蛋白質摺疊 (Protein Refolding) –下
國立臺灣大學師範大學生命科學系黃胤榮碩士生/國立臺灣師範大學生命科學系李冠群助理教授責任編輯

在真核微生物中的伴護蛋白 (chaperone) 通常是熱休克蛋白質。雖然大部分的球形蛋白質的原生狀態是不需伴護蛋白輔助的，而伴護蛋白輔助的摺疊通常是必須在擁擠的細胞內環境來作用，可以防止蛋白質堆積；伴護蛋白通常是用來避免曝露在熱或是其它變化的細胞環境而造成錯誤的蛋白質摺疊和堆積。

目前有兩種模式的蛋白質摺疊，首先第一個模式是擴散碰撞模式，其中一個核形成，接著2級結構形成，而最後這些 2 級結構碰撞在一起且緊實地在一起。第二種模式是成核凝結模式，其蛋白質的 2 級結構、3 級結構是同時在一個時間形成的。在最近的研究顯示，一些蛋白質同時具有上述2種蛋白質摺疊模式。

現在，科學家已經能夠了解在一群分子中，個別分子如何摺疊。從過渡狀態到原生狀態的能階來看，特定的胺基酸序列，其所發生的摺疊路徑、中間物和過渡狀態到大致上是相同。通常摺疊一開始涉及到 2 級結構和超 2 級結構的建立，特別是 α 螺旋、β 摺疊以及之後的 3 級結構。4 級結構的形成通常是由已摺疊好的次單位參與組裝和共同組裝的。α 螺旋和 β 摺疊結構的快速摺疊是由於它們內分子氫鍵穩定所形成的，這是由Linus Pauling第一位發現的。2 個半胱胺酸可以形成含有更具能量的雙硫鍵原生形態，其分子可能是經由一個中間熔融的球形狀態 (molten globular form)。

摺疊的必要元素包括蛋白質的胺基酸序列，以及指定原生結構或形成原生狀態的路徑。這並不代表幾乎相同的胺基酸序列可以摺疊出相似的結構。不同的環境因素下構形也會不同；相似蛋白質有不同的摺疊，可能是它們在細胞不同的地方形成有關。摺疊是一種自發的過程且不依賴核甘三磷酸 (ATP) 的參與。摺疊的片段是主要由疏水性作用力、分子內氫鍵、和凡得瓦爾力來相互作用。

一些外部因素，如溫度、外場(電力、磁力)、分子擁擠以及分子空間的限制都是對蛋白質摺疊有很大的影響。藉由外部因素來對局部極小的結構修改，也可以促使摺疊軌跡的修改。

參考資料：
1. 維基百科：Protein Refolding (http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_folding)